INTERACCIONES ENTRE ANTIGENO Y ANTICUERPO

UNIVERSIDAD TECNOLÓGICA DE SANTIAGO

(UTESA)

Grupo: 04

Presentado por:

Joselina Guerrero 1-11-1030

Alfred Polanco 2-10-2516

Jefry Nuñez 2-10-2116

Karina Rodriguez 1-11-0561

Karla ovalle 1-11-0490

Stephanie Duran 1-11-0465

Jose Rafael 2-10-1328

Dorianny Salas 1-11-0306

Wirline flaurisco 2-101078

Andy 1-11-0771

Tema:

INTERACCIONES ENTRE ANTIGENO Y ANTICUERPO

Presentado a:

Dra. Mirtha Villar

INTERACCIONES ENTRE ANTIGENO Y ANTICUERPO

. INTRODUCCIÓN

es necesario que para inicial el siguiente tema a tartar tengamos un amplio conocimiento sobre los temas siguientes.

• Antígeno.

• epitopo (determinante antigénico).

•  hapteno y conjugados hapteno-portador.

•  experimentos de Landsteiner, que demuestran el papel clave de la configuración global del hapteno: lo que reconoce el Ac es la nube tridimensional de la capa externa de electrones del hapteno.

• anticuerpos: el sitio de unión con el antígeno está formado por el conjunto de las seis CDR. Este conjunto interacciona con el epitopo, y es lo que se denomina paratopo.

• la cristalografía de rayos X demuestra la complementariedad (de tipo llave-cerradura) entre el paratopo y el epitopo.

•flexibilidad en la unión: puede darse un ajuste inducido en una CDR al unirse al correspondiente grupo químico del epitopo, permitiendo un mejor encaje molecular entre ambos.

CARACTERÍSTICAS FÍSICOQUÍMICAS DE LA UNIÓN Ag-Ac

La unión Ag-Ac es una interacción reversible en la que sólo intervienen enlaces no-covalentes entre el epitopo del Ag y las CDRs de la pareja VH-VL del Ac.

Fuerzas implicadas en la unión Ag-Ac

Los enlaces no covalentes son dependientes de la inversa de la distancia entre los grupos químicos implicados.

•         Puentes de hidrógeno.

•         Fuerzas electrostáticas (enlaces iónicos).

•         Fuerzas de van der Waals .

•         Enlaces hidrófobos.

Afinidad

La afinidad de un anticuerpo(Ac) concreto (p. ej., cuando usamos un anticuerpo monoclonal) por un epitopo (H) es la suma de todas las fuerzas atractivas y repulsivas entre un sitio de unión de ese anticuerpo y el correspondiente epitopo. Ello se puede definir a través de la correspondiente constante de equilibrio (K), según la ley de acción de masas:

K= (AC-H)/ (Ac). (H)

6.2.3   Avidez

Es la fuerza con la que el Ac multivalente se une a un Ag multivalente. Aunque depende de las afinidades individuales de cada uno de los determinantes individuales de ese antígeno, su valor es mucho mayor que la suma de afinidades.

Pero por otro lado, hay que considerar que los  Ag natural suelen tener más de un tipo de determinante antigénico. Cuando un antígeno de este tipo entra en un individuo, éste produce un antisuero, que presenta varios tipos de anticuerpos, cada uno de ellos dirigidos a un tipo diferente de determinante antigénico del Ag original. En esta caso se habla de avidez del antisuero, que es la fuerza conjunta de los distintos anticuerpos de ese antisuero que reconocen al antígeno multivalente complejo:

N Ac + mAg ß à {Acn Agm}

CINÉTICA DE LAS REACCIONES Ag-Ac

Parece que existen indicios de que durante la maduración de la respuesta humoral de producción de anticuerpos se produce no sólo una selección de anticuerpos con mayor afinidad (selección termodinámica), sino con mayor rapidez (selección cinética).

SITIOS DE UNIÓN POLIFUNCIONALES

Puede darse el caso de que una misma molécula de anticuerpo pueda ser complementaria de varios determinantes antigénicos distintos. En este caso, la unión de cada epitopo al anticuerpo es competitiva, aunque existen lugares distintos para cada epitopo dentro del paratopo del anticuerpo.